Dynamique et régulation des assemblages nucléoprotéiques des télomères humains : fonctions de la protéine TRF2

La protéine TRF2 est une protéine clé dans la dynamique des télomères, ces structures nucléoprotéiques présentes à l extrémité des chromosomes linéaires et responsables de leur protection. Bien que la manière dont les télomères s organisent pour protéger l ADN soit encore méconnue, il a été montré r...

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Sábháilte in:
Sonraí bibleagrafaíochta
Príomhchruthaitheoir: Amiard, Simon, 1980-
Formáid: Thèse numérique
Teanga:Français
Anglais
Foilsithe / Cruthaithe: Villeurbanne : [CCSD] 2010.
Ábhair:
Rochtain ar líne:Accès au texte intégral
Accès Université d'Orléans
Nóta: Textes en français et en anglais
Description d'après la consultation, 2018-04-26
Titre provenant de l'écran titre
Cette édition peut différer de la version de soutenance enregistrée sous le Numéro National de Thèse : 2007ORLE2007
Thèses CCSD
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Variante du titre:Function of TRF2 in the assembly of human telomere
Edition sous un autre format:• Dynamique et régulation des assemblages nucléoprotéiques des télomères humains, fonctions de la protéine TRF2, par Amiard Simon, [S.l.], [s.n.], 2007, 1 vol. (131 f.)
Cur síos
Achoimre:La protéine TRF2 est une protéine clé dans la dynamique des télomères, ces structures nucléoprotéiques présentes à l extrémité des chromosomes linéaires et responsables de leur protection. Bien que la manière dont les télomères s organisent pour protéger l ADN soit encore méconnue, il a été montré récemment que TRF2 est à l origine de la formation d une structure en boucle, ou boucle télomérique qui empêcherait les extrémités télome riques d être reconnus comme des coupures double brin. Un modèle propose que TRF2 permette la formation de cette boucle en induisant l invasion du simple brin télomérique terminal à l intérieur de la séquence double brin après repliement du télomère sur lui même. Les études réalisées lors de cette thèse montrent que TRF2 est en mesure de stimuler l invasion télomérique de manière indirecte facilitant l ouverture de la double hélice grâce à des modifications d ordre topologique de l ADN cible. Par ailleurs, les travaux réalisés mettent également en évidence un second mode de fixation à l ADN de TRF2, par l intermédiaire de son domaine N-terminal qui possède une affinité remarquable pour la structure des jonctions de Holliday. La dernière partie de cette thèse met en évidence l activité 5 exonucléase d une nouvelle protéine télomérique, la protéine Apollon, qui serait impliquée dans la protection des télomères. Tous ces résultats participent à une meilleure compréhension du fonctionnement de TRF2 sur les télomères et en particulier de son rôle dans la formation de la boucle télomérique.
Cur síos ar an mír:Textes en français et en anglais
Description d'après la consultation, 2018-04-26
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Cette édition peut différer de la version de soutenance enregistrée sous le Numéro National de Thèse : 2007ORLE2007
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