Dimérisation du domaine transmembranaire des récepteurs de la famille ErbB/HER : étude par simulations de dynamique moléculaire
Les protéines ErbB/HER appartiennent à la famille des récepteurs à activité tyrosine kinase (RTK). Ces récepteurs participent à un réseau complexe d interactions à la surface de la cellule et contrôlent la prolifération et la différenciation cellulaire. Cette famille de 4 membres (ErbB1/EGFR, ErbB2,...
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| Auteur principal: | |
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| Format: | Thèse numérique |
| Langue: | Français Anglais |
| Publié: |
Villeurbanne :
[CCSD]
2008.
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| Sujets: | |
| Accès en ligne: | Accès au texte intégral Accès Université d'Orléans |
| Note: |
Textes en français et en anglais Description d'après la consultation, 2018-04-26 Titre provenant de l'écran titre Cette édition peut différer de la version de soutenance enregistrée sous le Numéro National de Thèse : 2007ORLE2026 Thèses CCSD |
| Autres localisations: | Voir dans le Sudoc |
| Variante du titre: | ErbB/HER receptor family transmembrane domains dimerization :, study by molecular dynamics simulations |
| Edition sous un autre format: | • Dimérisation du domaine transmembranaire des récepteurs de la famille ErbB/HER, étude par simulations de dynamique moléculaire, par Oumarou Samna Soumana, [S.l.], [s.n.], 2007, 1 vol. (189 p.) |
| Résumé: | Les protéines ErbB/HER appartiennent à la famille des récepteurs à activité tyrosine kinase (RTK). Ces récepteurs participent à un réseau complexe d interactions à la surface de la cellule et contrôlent la prolifération et la différenciation cellulaire. Cette famille de 4 membres (ErbB1/EGFR, ErbB2, ErbB3, ErbB4) forme des homodimères et/ou des hétérodimères après fixation du ligand. La dérégulation de ce réseau d interactions est associée à de nombreux cancers humains.Le domaine transmembranaire joue un rôle dans la fonction de ces récepteurs et l implication des motifs de type GxxxG dans les processus d association suscite un intérêt particulier. Des études expérimentales montrent une corrélation entre la hiérarchie des interactions des récepteurs entiers et celle des domaines transmembranaires.Une méthode théorique de recherche de modèles d association des hétérodimères a été développée permettant de quantifier les interactions entre les domaines membranaires et de définir le rôle des motifs dans l association. Des simulations de dynamique moléculaire effectuées sur l ensemble des modèles montrent une préférence d association gauche des hélices. Les petits résidus appartenant aux motifs de dimérisation sont présents à l interface des deux hélices. Nos études montrent que les domaines transmembranaires participent à la spécificité et à la sélectivité des récepteurs dans les processus de dimérisation. |
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| Description: | Textes en français et en anglais Description d'après la consultation, 2018-04-26 Titre provenant de l'écran titre Cette édition peut différer de la version de soutenance enregistrée sous le Numéro National de Thèse : 2007ORLE2026 Thèses CCSD |
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