Dynamique et régulation des assemblages nucléoprotéiques des télomères humains : fonctions de la protéine TRF2
La protéine TRF2 est une protéine clé dans la dynamique des télomères, ces structures nucléoprotéiques présentes à l extrémité des chromosomes linéaires et responsables de leur protection. Bien que la manière dont les télomères s organisent pour protéger l ADN soit encore méconnue, il a été montré r...
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| Autor principal: | |
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| Altres autors: | |
| Format: | Thèse et Mémoire papier |
| Idioma: | Français Anglais |
| Publicat: |
[S.l.] :
[s.n.]
2007.
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| Matèries: | |
| Nota: |
Textes en français et en anglais Publication autorisée par le jury |
| Autres localisations: | Voir dans le Sudoc |
| Variante du titre: | Function of TRF2 in the assembly of human telomere |
| Edition sous un autre format: | • Dynamique et régulation des assemblages nucléoprotéiques des télomères humains, fonctions de la protéine TRF2, par Amiard Simon, Villeurbanne, [CCSD], 2010 |
| Sumari: | La protéine TRF2 est une protéine clé dans la dynamique des télomères, ces structures nucléoprotéiques présentes à l extrémité des chromosomes linéaires et responsables de leur protection. Bien que la manière dont les télomères s organisent pour protéger l ADN soit encore méconnue, il a été montré récemment que TRF2 est à l origine de la formation d une structure en boucle, ou boucle télomérique qui empêcherait les extrémités télome riques d être reconnus comme des coupures double brin. Un modèle propose que TRF2 permette la formation de cette boucle en induisant l invasion du simple brin télomérique terminal à l intérieur de la séquence double brin après repliement du télomère sur lui même. Les études réalisées lors de cette thèse montrent que TRF2 est en mesure de stimuler l invasion télomérique de manière indirecte facilitant l ouverture de la double hélice grâce à des modifications d ordre topologique de l ADN cible. Par ailleurs, les travaux réalisés mettent également en évidence un second mode de fixation à l ADN de TRF2, par l intermédiaire de son domaine N-terminal qui possède une affinité remarquable pour la structure des jonctions de Holliday. La dernière partie de cette thèse met en évidence l activité 5 exonucléase d une nouvelle protéine télomérique, la protéine Apollon, qui serait impliquée dans la protection des télomères. Tous ces résultats participent à une meilleure compréhension du fonctionnement de TRF2 sur les télomères et en particulier de son rôle dans la formation de la boucle télomérique. |
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| Descripció de l’ítem: | Textes en français et en anglais Publication autorisée par le jury |
| Descripció física: | 1 vol. (131 f.) : ill. ; 30 cm. |
| Bibliografia: | Bibliogr. f. 111-131 |