Etude par mutagenèse dirigée et modélisation moléculaire du site actif de l'UDP-N-acétylgalactosamine : polypeptide N-acétylgalactosaminyltransférase 1
La O-glycosylation de type mucine est initiée par une famille d'enzymes, les UDP-GalNAc:polypeptide N-acetylgalactosaminyltransférases (ppGalNAc-Ts), qui catalysent le transfert d'un résidu GalNAc sur les Ser/Thr des protéines.Les études structurales de ces enzymes sont essentielles au dév...
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| Главный автор: | |
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| Другие авторы: | |
| Формат: | Thèse et Mémoire papier |
| Язык: | Français |
| Опубликовано: |
[S.l.] :
[s.n.]
2003.
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| Предметы: | |
| Примечание: |
Publication autorisée par le jury |
| Autres localisations: | Voir dans le Sudoc |
| Variante du titre: | Mutagenesis study of bovine UDP-N-acetylgalactosamine :, polypeptide N-acetylgalactosaminyltransferase 1 and molecular modeling of a part of the UDP -GalNac/Mn++ binding site |
| LEADER | 02816nam a22003017a 4500 | ||
|---|---|---|---|
| 001 | 204613 | ||
| 008 | 040331s2003 xxe ||| |||| 00| 0 fre d | ||
| 009 | PPN077210174 | ||
| 041 | 0 | |a fre |b fre |b eng | |
| 084 | |a 570 | ||
| 100 | 1 | |a Duclos, Stéphanie, |d 1974-20. | |
| 240 | 1 | 0 | |a Mutagenesis study of bovine UDP-N-acetylgalactosamine : |b polypeptide N-acetylgalactosaminyltransferase 1 and molecular modeling of a part of the UDP -GalNac/Mn++ binding site |
| 245 | 1 | 0 | |a Etude par mutagenèse dirigée et modélisation moléculaire du site actif de l'UDP-N-acétylgalactosamine : |b polypeptide N-acétylgalactosaminyltransférase 1 |c par Stéphanie Duclos ; [sous la dir. de] Véronique Piller. |
| 260 | |a [S.l.] : |b [s.n.], |c 2003. | ||
| 300 | |a 198 p. : |b ill. ; |c 30 cm. | ||
| 500 | |a Publication autorisée par le jury | ||
| 502 | |a Thèse doctorat. Aspect moléculaire et cellulaire en biologie. Orléans. 2003 | ||
| 504 | |a Bibliogr. p. 177-194 | ||
| 520 | |a La O-glycosylation de type mucine est initiée par une famille d'enzymes, les UDP-GalNAc:polypeptide N-acetylgalactosaminyltransférases (ppGalNAc-Ts), qui catalysent le transfert d'un résidu GalNAc sur les Ser/Thr des protéines.Les études structurales de ces enzymes sont essentielles au développement d'inhibiteurs spécifiques de chaque isoforme qui seront utilisés pour explorer le rôle fonctionnel des O-glycannes.Dans un premier temps, nous avons développé un système d'expression performant utilisant les levures pour produire la ppGalNAc-T1 bovine dans des quantités adaptées à l'étude structurale. Des expériences de mutagenèse dirigée nous ont permis d'évaluer l'importance de résidus conservés (Cys, Trp) dans le maintien de la structure 3D et/ou l'activité de l'enzyme. Parallèlement, la réalisation d'une modélisation par homologie d'une partie du site de fixation de l'UDP-GalNAc/Mn++ a suggéré l'implication dans la fixation du substrat de certains aminoacides qui ont été mutés pour confirmer ce modèle. | ||
| 650 | |a Glycosylation | ||
| 650 | |a Mutagénèse dirigée | ||
| 650 | |a Molécules |x Modèles | ||
| 650 | |a Protéines recombinées | ||
| 650 | |a Thèses et écrits académiques | ||
| 700 | 1 | |a Piller, Véronique. |4 ths | |
| 710 | 2 | |a Université d'Orléans. |4 dgg | |
| 787 | 0 | 8 | |i Reproduced as: |0 246728892 |t Etude par mutagenèse dirigée et modélisation moléculaire du site actif de l'UDP-N-acétylgalactosamine |o polypeptide N-acétylgalactosaminyltransférase 1 |f par Stéphanie Duclos |c Lille |n Atelier national de reproduction des thèses |d 2003 |p Microfiches |s Lille-Thèses |
| 997 | |0 204613 |1 Thèse et Mémoire papier |a Ressource papier |c 0/Orléans/ |c 1/Orléans/BU Sciences, Technologies, STAPS/ |z Orléans, BU Sciences, Technologies, STAPS, TS 19-2003-35 |z Orléans, BU Sciences, Technologies, STAPS, TS 19-2003-35 b | ||