La protéine MC1 d'archaeabactérie : reconnaissance de séquences particulières

La protéine MC1 est une petite protéine structurale très abondante chez Methanosarcina thermophila (archaeabactérie). Nous avons utilisé la méthode SELEX (Systematic Evolution of Ligands by EXponential enrichment) pour rechercher ses séquences préférentielles de fixation. Après 10 cycles de sélectio...

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Hovedforfatter: Vuyst, Guillaume de
Format: Thèse numérique
Sprog:Français
Udgivet: Villeurbanne : [CCSD]
Fag:
Online adgang:https://tel.archives-ouvertes.fr/tel-00009918
Accès Université d'Orléans
Kommentar: Description d'après la consultation, 2018-04-26
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Cette édition peut différer de la version de soutenance enregistrée sous le Numéro National de Thèse :
Thèses CCSD
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Variante du titre:The archaeal MC1 protein :, recognition of special sequences
Edition sous un autre format:• La protéine MC1 d'archaeabactérie, reconnaissance de séquences particulières, par Guillaume de Vuyst, 2004, 1 vol. (145 p.-[11] f.)
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520 |a La protéine MC1 est une petite protéine structurale très abondante chez Methanosarcina thermophila (archaeabactérie). Nous avons utilisé la méthode SELEX (Systematic Evolution of Ligands by EXponential enrichment) pour rechercher ses séquences préférentielles de fixation. Après 10 cycles de sélection, une séquence consensus avec une affinité 50 fois plus forte que celle pour une séquence aléatoire a été déterminée. Cette séquence a été étudiée par simulation de dynamique moléculaire. Le mode de fixation de MC1 sur l'ADN a ensuite été détermine par des empreintes moléculaires (DMS, OH·). Les résultats montrent une fixation par une face et dans le petit sillon de l'ADN. Une reconnaissance par lecture indirecte des séquences est probable. L'oxydation de certains acides aminés (Trp, Met) par les rayons gamma entraîne une modification des propriétés de la protéine : perte de la reconnaissance de structures et séquences particulières et diminution de sa capacité à courber l'ADN. 
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