Etude du domaine transmembranaire de récepteur tyrosine kinase dans un environnement membranaire : aspects structuraux et mécanistiques explorés par dynamique moléculaire
La dimérisation induite par la fixation de ligand est nécessaire à l'activation des récepteurs tyrosine kinase. Le domaine transmembranaire unique de ces protéines joue un rôle crucial dans ces mécanismes. Le récepteur Neu chez le rat et son homologue ErbB2 chez l'humain sont à l'orig...
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| Autor principal: | |
|---|---|
| Formato: | Thèse numérique |
| Lenguaje: | Français |
| Publicado: |
Villeurbanne :
[CCSD]
2005.
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| Materias: | |
| Acceso en línea: | Accès au texte intégral Accès Université d'Orléans |
| Nota: |
Description d'après la consultation, 2018-04-26 Titre provenant de l'écran titre Cette édition peut différer de la version de soutenance enregistrée sous le Numéro National de Thèse : 2004ORLE2034 Thèses CCSD |
| Autres localisations: | Voir dans le Sudoc |
| Variante du titre: | Study of the transmembrane domain of tyrosine kinase receptors in a membrane environment :, structural and mechanistics aspects investigated by molecular dynamics |
| Edition sous un autre format: | • Etude du domaine transmembranaire de récepteur tyrosine kinase dans un environnement membranaire, aspects structuraux et mécanistiques explorés par dynamique moléculaire, par Pierre Aller, [S.l.], [s.n.], 2004, 196 f. |
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| 100 | 1 | |a Aller, Pierre, |d 1977- | |
| 240 | 1 | 0 | |a Study of the transmembrane domain of tyrosine kinase receptors in a membrane environment : |b structural and mechanistics aspects investigated by molecular dynamics |
| 245 | 1 | 0 | |a Etude du domaine transmembranaire de récepteur tyrosine kinase dans un environnement membranaire : |b aspects structuraux et mécanistiques explorés par dynamique moléculaire |c par Pierre Aller. |
| 256 | |a Données textuelles | ||
| 260 | |a Villeurbanne : |b [CCSD], |c 2005. | ||
| 500 | |a Description d'après la consultation, 2018-04-26 | ||
| 500 | |a Titre provenant de l'écran titre | ||
| 500 | |a Cette édition peut différer de la version de soutenance enregistrée sous le Numéro National de Thèse : 2004ORLE2034 | ||
| 500 | |a Thèses CCSD | ||
| 502 | |a Texte remanié de. Thèse de doctorat. Biophysique moléculaire. Orléans. 2004 | ||
| 520 | |a La dimérisation induite par la fixation de ligand est nécessaire à l'activation des récepteurs tyrosine kinase. Le domaine transmembranaire unique de ces protéines joue un rôle crucial dans ces mécanismes. Le récepteur Neu chez le rat et son homologue ErbB2 chez l'humain sont à l'origine de nombreux cancers provoqués par la mutation ponctuelle Val/Glu dans le segment transmembranaire ou la surexpression du récepteur. La structure du domaine transmembranaire dans le récepteur dimère semble déterminante dans les processus d'activation. Les simulations de dynamique moléculaire montrent que, dans une membrane modèle constituée de DMPC ou de POPC hydratés, les hélices transmembranaires de Neu sauvage et oncogénique s'associent préférentiellement en enroulement gauche formant une interface symétrique. Dans le cas de Neu oncogénique le résidu polaire Glu, enfoui dans la membrane, stabilise les interactions entre hélices en formant de fortes liaisons hydrogène. | ||
| 538 | |a Un logiciel capable de lire un fichier au format PDF | ||
| 650 | |a Tyrosine kinases | ||
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