Modélisation du dichroïsme circulaire des protéines : modèle simple et applications
La spectroscopie de dichroïsme circulaire (CD) est une des techniques fondamentales en biologie structurale qui permet la détermination du contenu en structures secondaires d'une protéine. Le rayonnement synchrotron a considérablement augmenté l utilité de la méthode, car il permet de travaille...
Na minha lista:
| Autor principal: | |
|---|---|
| Outros Autores: | , , , , |
| Formato: | Thèse numérique |
| Idioma: | Français |
| Publicado em: |
2015.
|
| Assuntos: | |
| Acesso em linha: | Accès réservé au texte intégral |
| Nota: |
Titre provenant de l'écran-titre Ecole(s) Doctorale(s) : École doctorale Santé, Sciences Biologiques et Chimie du Vivant (Centre-Val de Loire ; 2012-....) Partenaire(s) de recherche : Centre de biophysique moléculaire (Orléans ; 1967-....) (Laboratoire), Synchrotron SOLEIL (Laboratoire) Autre(s) contribution(s) : Yann Vaills (Président du jury) ; Gerald Reinhard Kneller, Yann Vaills, Rodolphe Vuilleumier, Marten H. Vos, Matthieu Réfrégiers (Membre(s) du jury) ; Rodolphe Vuilleumier, Marten H. Vos (Rapporteur(s)) |
| Autres localisations: | Voir dans le Sudoc |
| Variante du titre: | Modelisation of protein circular dichroism :, simple model and application |
| LEADER | 05467nam a22003977a 4500 | ||
|---|---|---|---|
| 001 | 603104 | ||
| 008 | 161130s2015 xxe ||| |||| 00| 0 fre d | ||
| 009 | PPN19685492X | ||
| 041 | 0 | |a fre |b fre |b eng | |
| 082 | |a 571.4 | ||
| 084 | |a 570 | ||
| 100 | 1 | |a Tran, Viet-Dung, |d 1985- | |
| 240 | 1 | 0 | |a Modelisation of protein circular dichroism : |b simple model and application |
| 245 | 1 | 0 | |a Modélisation du dichroïsme circulaire des protéines : |b modèle simple et applications |c Viet-Dung Tran ; sous la direction de Gerald Reinhard Kneller. |
| 256 | |a Données textuelles | ||
| 260 | |c 2015. | ||
| 500 | |a Titre provenant de l'écran-titre | ||
| 500 | |a Ecole(s) Doctorale(s) : École doctorale Santé, Sciences Biologiques et Chimie du Vivant (Centre-Val de Loire ; 2012-....) | ||
| 500 | |a Partenaire(s) de recherche : Centre de biophysique moléculaire (Orléans ; 1967-....) (Laboratoire), Synchrotron SOLEIL (Laboratoire) | ||
| 500 | |a Autre(s) contribution(s) : Yann Vaills (Président du jury) ; Gerald Reinhard Kneller, Yann Vaills, Rodolphe Vuilleumier, Marten H. Vos, Matthieu Réfrégiers (Membre(s) du jury) ; Rodolphe Vuilleumier, Marten H. Vos (Rapporteur(s)) | ||
| 502 | |a Thèse de doctorat. Biophysique. Orléans. 2015 | ||
| 520 | |a La spectroscopie de dichroïsme circulaire (CD) est une des techniques fondamentales en biologie structurale qui permet la détermination du contenu en structures secondaires d'une protéine. Le rayonnement synchrotron a considérablement augmenté l utilité de la méthode, car il permet de travailler avec une gamme spectrale étendue et à meilleure intensité. Le développement de modèles permettant d établir une relation entre la structure d une protéine et son spectre CD d une manière efficace n a pourtant pas suivi l évolution technique et l analyse de spectres CD de protéines entières reste un défi sur le plan théorique. Dans ce contexte, nous avons développé un modèle "minimaliste" pour la spectroscopie CD des protéines, où chaque atome C-alpha de la chaîne principale porte un oscillateur de Lorentz classique, i.e. une charge mobile qui est tenue par un potentiel quadratique. Les oscillateurs sont couplés par un potentiel coulombien et leurs déplacements suivent les tangentes locales respectives de la courbe spatiale décrite par les atomes C-alpha. Le système d'oscillateurs est couplé à une onde électromagnétique plane décrivant la source de lumière et le phénomène d'absorption est modélisé par des forces de friction. Nous montrons que le modèle reproduit correctement le phénomène CD d'une chaîne polypeptidique hélicoïdale et en particulier son signe en fonction de l'orientation de la chaîne. Comme première application, nous présentons l'ajustement du modèle au spectre CD d'un polypeptide composé de 15 résidus qui se plie sous forme d'une hélice alpha. La transférabilité de ces paramètres est ensuite évaluée pour la myoglobine, une protéine de 153 résidus contenant 8 hélices alpha. | ||
| 520 | |a Circular dichroism (CD) spectroscopy is one of the fundamental techniques in structural biology that allows us to investigate the secondary structure of proteins. Synchrotron radiation has considerably increased the usefulness of the method because it allows to work with a wider range of spectrum and much greater signal-to-noise ratios. The development of a theoretical model to establish a relationship between the structure of a protein and its CD spectra in an efficient manner proved to be a complex task. The calculation of the CD spectra of large molecules, such as protein, remains a challenge, due to the size and flexibility of the molecules. In this context, we have developed a minimal model to explain the CD spectroscopy of proteins, which associates each C-alpha position on the protein backbone with a classical Lorentz oscillator i.e. a mobile charge attaches to a corresponding atom by a quadratic potential. The coupling between charges is through the Coulomb potential and their displacements follow the direction of the respective local tangents to the Calpha space curve. This system is coupled to a planar electromagnetic wave describing the light source and the absorption phenomenon is modeled by frictional forces. We show that the model correctly reproduces the CD phenomenon of a helical polypeptide chain and in particular its sign depending on the orientation of the chain. At first, we have fitted a model to CD spectra of a polypeptide chain of 15 residues folded into alpha helix. The transferability of these parameters is then evaluated with myoglobin, a protein of 153 residues containing eight alpha helices. | ||
| 650 | |a Protéines | ||
| 650 | |a Spectroscopie | ||
| 650 | |a Dichroïsme circulaire | ||
| 650 | |a Oscillateurs | ||
| 650 | |a Thèses et écrits académiques | ||
| 700 | 1 | |a Kneller, Gerald Reinhard, |d 19..-...., |c professeur de physique. |4 ths |4 opn | |
| 700 | 1 | |a Vaills, Yann, |d 19..- |4 opn | |
| 700 | 1 | |a Vuilleumier, Rodolphe, |d 19..- |4 opn | |
| 700 | 1 | |a Vos, Marten H. |4 opn | |
| 700 | 1 | |a Réfrégiers, Matthieu, |c biophysicien. |4 opn | |
| 710 | 2 | |a Université d'Orléans. |4 dgg | |
| 856 | 4 | |5 452349901:880843691 |q PDF |s 17849228 |u https://theses.univ-orleans.fr/prive/acceslocal/2015ORLE2076.pdf |z Accès réservé au texte intégral | |
| 997 | |0 603104 |1 Thèse numérique |a Ressource numérique |b INSA |b ENSA |c 0/Bibliothèque numérique/ |c 1/Bibliothèque numérique/Autre ressource numérique/ | ||