Etude du domaine transmembranaire de récepteur tyrosine kinase dans un environnement membranaire : aspects structuraux et mécanistiques explorés par dynamique moléculaire
La dimérisation induite par la fixation de ligand est nécessaire à l'activation des récepteurs tyrosine kinase. Le domaine transmembranaire unique de ces protéines joue un rôle crucial dans ces mécanismes. Le récepteur Neu chez le rat et son homologue ErbB2 chez l'humain sont à l'orig...
Spremljeno u:
| Glavni autor: | |
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| Daljnji autori: | |
| Format: | Thèse et Mémoire papier |
| Jezik: | Français |
| Izdano: |
[S.l.] :
[s.n.]
2004.
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| Teme: | |
| Bilješka: |
Publication autorisée par le jury |
| Autres localisations: | Voir dans le Sudoc |
| Variante du titre: | Study of the transmembrane domain of tyrosine kinase receptors in a membrane environment :, structural and mechanistics aspects investigated by molecular dynamics |
| Edition sous un autre format: | • Etude du domaine transmembranaire de récepteur tyrosine kinase dans un environnement membranaire, aspects structuraux et mécanistiques explorés par dynamique moléculaire, par Pierre Aller, Villeurbanne, [CCSD], 2005 |
| LEADER | 02961nam a22003017a 4500 | ||
|---|---|---|---|
| 001 | 221417 | ||
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| 009 | PPN090064755 | ||
| 041 | 0 | |a fre |b fre |b eng | |
| 084 | |a 570 | ||
| 100 | 1 | |a Aller, Pierre, |d 1977- | |
| 240 | 1 | 0 | |a Study of the transmembrane domain of tyrosine kinase receptors in a membrane environment : |b structural and mechanistics aspects investigated by molecular dynamics |
| 245 | 1 | 0 | |a Etude du domaine transmembranaire de récepteur tyrosine kinase dans un environnement membranaire : |b aspects structuraux et mécanistiques explorés par dynamique moléculaire |c par Pierre Aller ; [sous la dir. de] Mme M. Genest,... |
| 260 | |a [S.l.] : |b [s.n.], |c 2004. | ||
| 300 | |a 196 f. : |b ill. en noir et en coul. ; |c 30 cm. | ||
| 500 | |a Publication autorisée par le jury | ||
| 502 | |a Thèse de doctorat. Biophysique moléculaire. Orléans. 2004 | ||
| 504 | |a Bibliogr. f. 178-196 | ||
| 520 | |a La dimérisation induite par la fixation de ligand est nécessaire à l'activation des récepteurs tyrosine kinase. Le domaine transmembranaire unique de ces protéines joue un rôle crucial dans ces mécanismes. Le récepteur Neu chez le rat et son homologue ErbB2 chez l'humain sont à l'origine de nombreux cancers provoqués par la mutation ponctuelle Val/Glu dans le segment transmembranaire ou la surexpression du récepteur. La structure du domaine transmembranaire dans le récepteur dimère semble déterminante dans les processus d'activation. Les simulations de dynamique moléculaire montrent que, dans une membrane modèle constituée de DMPC ou de POPC hydratés, les hélices transmembranaires de Neu sauvage et oncogénique s'associent préférentiellement en enroulement gauche formant une interface symétrique. Dans le cas de Neu oncogénique le résidu polaire Glu, enfoui dans la membrane, stabilise les interactions entre hélices en formant de fortes liaisons hydrogène. | ||
| 650 | |a Tyrosine kinases | ||
| 650 | |a Dynamique moléculaire | ||
| 650 | |a Dimères | ||
| 650 | |a Thèses et écrits académiques | ||
| 700 | 1 | |a GENEST, MONIQUE. |4 ths | |
| 710 | 2 | |a Université d'Orléans. |4 dgg | |
| 776 | 0 | |0 226383989 |t Etude du domaine transmembranaire de récepteur tyrosine kinase dans un environnement membranaire |o aspects structuraux et mécanistiques explorés par dynamique moléculaire |f par Pierre Aller |c Villeurbanne |n [CCSD] |d 2005 | |
| 787 | 0 | 8 | |i Reproduced as: |0 246831758 |t Etude du domaine transmembranaire de récepteur tyrosine kinase dans un environnement membranaire |o aspects structuraux et mécanistiques explorés par dynamique moléculaire |f par Pierre Aller |c Lille |n Atelier national de reproduction des thèses |d 2004 |p Microfiches |s Lille-Thèses |
| 997 | |0 221417 |1 Thèse et Mémoire papier |a Ressource papier |c 0/Orléans/ |c 1/Orléans/BU Sciences, Technologies, STAPS/ |z Orléans, BU Sciences, Technologies, STAPS, TS 19-2004-34 |z Orléans, BU Sciences, Technologies, STAPS, TS 19-2004-34 b | ||