Structure et mécanisme d'action de la Formamidopyrimidine-ADN glycosylase : analyse cristallographique de quelques complexes entre la protéine et des oligonucléotides porteurs d'analogues de sites abasiques

La 7,8-dihydro-8-oxoguanine (8-oxoG) et les purines à cycle imidazole ouvert (Fapy) sont les produits majeurs d'oxydation des purines de l'ADN. La présence de telles altérations dans l'ADN est potentiellement mutagène ou létale pour la cellule. Afin de contrecarrer ces effets, différe...

Descrición completa

Gardado en:
Detalles Bibliográficos
Autor Principal: Pereira de Jesus-Tran, Karine, 1976-
Outros autores: ZELWER, CHARLES (Directeur de thèse)
Formato: Thèse et Mémoire papier
Idioma:Français
Publicado: [S.l.] : [s.n.] 2003.
Sujets:
Nota: Publication autorisée par le jury
Autres localisations: Voir dans le Sudoc
Variante du titre:Structure and action mechanism of the Formamidopyrimidine-DNA glycosylase :, cristallographic analysis of complexes between the protein and abasic sites analogues containing oligonucleotides
LEADER 02903nam a22002897a 4500
001 204489
008 040325s2003 xxe ||| |||| 00| 0 fre d
009 PPN07712216X
041 0 |a fre  |b fre  |b eng 
084 |a 570 
100 1 |a Pereira de Jesus-Tran, Karine,  |d 1976- 
240 1 0 |a Structure and action mechanism of the Formamidopyrimidine-DNA glycosylase :  |b cristallographic analysis of complexes between the protein and abasic sites analogues containing oligonucleotides 
245 1 0 |a Structure et mécanisme d'action de la Formamidopyrimidine-ADN glycosylase :  |b analyse cristallographique de quelques complexes entre la protéine et des oligonucléotides porteurs d'analogues de sites abasiques   |c par Karine Pereira de Jesus-Tran ; [sous la dir. de] Charles Zelwer. 
260 |a [S.l.] :  |b [s.n.],  |c 2003. 
300 |a 212 p. :  |b ill. ;  |c 30 cm. 
500 |a Publication autorisée par le jury 
502 |a Thèse doctorat. Biologie et biophysique moléculaires et cellulaires. Orléans. 2003 
504 |a Bibliogr. p. 152-171. Index 
520 |a La 7,8-dihydro-8-oxoguanine (8-oxoG) et les purines à cycle imidazole ouvert (Fapy) sont les produits majeurs d'oxydation des purines de l'ADN. La présence de telles altérations dans l'ADN est potentiellement mutagène ou létale pour la cellule. Afin de contrecarrer ces effets, différents mécanismes ont été mis au point par la cellule, dont la réparation par excision de bases (BER). La formamidopyrimidine-ADN glycosylase, Fpg, est une enzyme bifonctionnelle de BER : ses activités ADN glycosylase et AP lyase lui permettent de retirer de l'ADN une grande variété de lésions, dont la 8-oxoG, les résidus Fapy et les sites abasiques (AP,apurinique/apyrimidinique). Les travaux présentés dans cette thèse rapportent l'étude cristallographique de complexes non-covalents entre la protéine Fpg de Lactococcus lactis et des duplexes d'ADN contenant un analogue de site AP (1,3-propanediol ou tétrahydrofurane) et permettent de définir les éléments structuraux de la reconnaissance de la lésion par Fpg. 
650 |a ADN  |x Réparation 
650 |a ADN  |x Altération 
650 |a Oligonucléotides 
650 |a Thèses et écrits académiques 
700 1 |a ZELWER, CHARLES.  |4 ths 
710 2 |a Université d'Orléans.  |4 dgg 
787 0 8 |i Reproduced as:  |0 246727128  |t Structure et mécanisme d'action de la Formamidopyrimidine-ADN glycosylase  |o analyse cristallographique de quelques complexes entre la protéine et des oligonucléotides porteurs d'analogues de sites abasiques  |f par Karine Pereira de Jesus-Tran  |c Lille  |n Atelier national de reproduction des thèses  |d 2003  |p Microfiches  |s Lille-Thèses 
997 |0 204489  |1 Thèse et Mémoire papier  |a Ressource papier  |c 0/Orléans/  |c 1/Orléans/BU Sciences, Technologies, STAPS/  |z Orléans, BU Sciences, Technologies, STAPS, TS 19-2003-22  |z Orléans, BU Sciences, Technologies, STAPS, TS 19-2003-22 b